Aptoglobina

L’aptoglobina è una proteina circolante nel plasma, che ha il compito di legare l’emoglobina circolante nel siero e di convogliarla ad sistema monocito-macrofagico per la sua degradazione.

L’aptoglobina è una glicoproteina (o mucoproteina) sintetizzata dal fegato, e appartiene a quella classe di proteine denominate alfa2-globuline.

Si lega in modo stabile alla molecola dell’emoglobina, che è una grossa molecola contenuta nei globuli rossi (eritrociti) ed in parte circolante nel sangue, che ha il compito di portare l’ossigeno introdotto nell’organismo con la respirazione fino ad organi e tessuti. Il complesso emoglobina-aptoglobina viene in pochi minuti depurata dal sangue ad opera del sistema monocito-macrofagico, cioè il Sistema Reticolo Endoteliale (SRE), permettendo il riutilizzo delle sostanze che la componevano, ed in particolare del ferro (Fe). Perciò le persone con emolisi significativa intravascolare ed extravascolare (cioè rottura dei globuli rossi con liberazione di emoglobina dentro o fuori i vasi sanguigni) avranno un consumo di aptoglobina, con aptoglobina ridotta o assente alle analisi del sangue, mentre i livelli di aptoglobina non si riducono in presenza di rabdomiolisi (rottura delle fibre muscolari) anche severa, oppure in caso di mioglobinuria (perdita nelle urine di mioglobina, una proteina presente nei muscoli).

La sintesi dell’ aptoglobina diminuisce nei pazienti con insufficienza epatica e aumenta nei processi infiammatori, poichè tutta l’attività epatica sarà diretta verso la produzione di proteine infiammatorie a scapito delle proteine normalmente prodotte.

Il legame tra emoglobina e aptoglobina presenta analogie con quello tra antigene: anticorpo. La molecola di aptoglobina di tipo 1-1 ha due catene pesanti e due leggere legate tra loro da legami disolfuro. Esiste un allele (cioè una variante di un gene) che in seguito a una duplicazione genica codifica per una proteina a catena leggera doppia che, a causa di un gruppo sulfìdrile (cioè contenente solfato) libero, può a sua volta legare un’ulteriore catena leggera sino a portare alla formazione di aggregati di aptoglobina (polimeri) di differenti dimensioni.

Un soggetto omozigote (cioè con entrambi i geni codificanti la proteina alterata) per questa variante di catena leggera è detto di tipo 2-2. Un soggetto eterozigote per i due tipi di catena leggera è detto di tipo 1-2; queste persone possono avere vari tipi di polimeri di aptoglobina con peso molecolare diverso, spesso maggiore, da quelli presenti nei soggetti di tipo 2-2. Le varianti di aptoglobina (1-1, 1-2 e 2-2) sono facilmente distinguibili mediante elettroforesi ad alta risoluzione. Nella popolazione generale la frequenza degli alleli per i due tipi di catena leggera è sufficientemente elevata da rendere possibile l’impiego del fenotipo di aptoglobina per le prove di paternità.

Livelli normali di aptoglobina

I valori normali di aptoglobina sono compresi tra 50-300 mg/dl nel sangue. La normale capacità di legare l’emoglobina (Hb) è compresa tra i 38 ed i 230 mg/l.

Livelli aumentati di aptoglobina

Un’aptoglobina alta può essere riscontrata in svariate condizioni. Di seguito abbiamo riportato le principali cause di aptoglobina elevata:

  • Infezioni
  • Neoplasie metastatizzanti
  • Infiammazioni acute e croniche
  • Necrosi tessutale (come ad esempio nell’infarto miocardico)
  • Collagenopatie
  • Ustioni
  • Sindrome nefrosica
  • Linfomi e altre neoplasie dell’apparato emopoietico
  • Pielonefriti
  • Malattie infiammatorie intestinali croniche

Livelli diminuiti di aptoglobina

Un’aptoglobina bassa può essere riscontrata in alcune condizioni che sono caratterizzate un suo consumo. Ecco riportate le principali cause di aptoglobina ridotta:

  • Insufficienza epatica (a causa della diminuita sintesi)
  • Stato di flogosi (infiammaziione: come già detto il fegato produce proteine infiammatorie anzichè le proteine normali)
  • Emolisi intravascolare
  • Estrogeni, contraccettivi orali
  • In seguito ad emotrasfusione (trasfusione di sangue)


     
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